Amilaza

Amilaza — Amilaza (/ˈæmɪleɪz/) nişastanın (Latın amylum) şəkərə hidrolizini kataliz edən ferment. Amilaza insanların və bəzi digər məməlilərin tüpürcəklərində olur, burada həzm kimyəvi prosesinə başlayır[1]. Tərkibində çox miqdarda nişasta, lakin az şəkər olan qidalar, məsələn, düyü və kartof, çeynəndikcə bir az şirin dad əldə edə bilər, çünki amilaza onların nişastasının bir hissəsini şəkərə parçalayır. Mədəaltı vəzi və tüpürcək vəzi amilazanı (alfa amilaza) qida nişastasını digər fermentlər tərəfindən bədəni enerji ilə təmin etmək üçün qlükoza çevirən disakaridlərə və trisaxaridlərə hidroliz edir. Bitkilər və bəzi bakteriyalar da amilaza istehsal edir[2]. Xüsusi amilaza zülalları müxtəlif yunan hərfləri ilə təyin olunur. Bütün amilazalar qlikozid hidrolazalardır və α-1,4-qlikozid bağları üzərində hərəkət edirlər[3].

İstifadə edilirRedaktə

FermentasiyaRedaktə

α- və β-amilazlar nişastadan əldə edilən şəkərlərdən hazırlanmış pivə və içkilərin hazırlanmasında vacibdir. Fermentasiya zamanı maya şəkərləri qəbul edir və etanolu ifraz edir[4]. Pivə və bəzi içkilərdə fermentasiyanın başlanğıcında mövcud olan şəkərlər taxılların və ya digər nişasta mənbələrinin (məsələn, kartofun) "əzilməsi" ilə istehsal olunur. Ənənəvi pivə istehsalında səmənili arpa qaynar su ilə qarışdırılır və "məşq" yaradılır ki, bu da səməni taxılındakı amilazaların arpa nişastasını şəkərə çevirməsinə imkan vermək üçün müəyyən bir temperaturda saxlanılır. Fərqli temperaturlar alfa və ya beta amilazanın fəaliyyətini optimallaşdırır, nəticədə fermentləşdirilə bilən və fermentləşdirilməyən şəkərlərin müxtəlif qarışıqları yaranır[5]. Pürenin temperaturunu və taxıl-su nisbətini seçərkən, pivə hazır pivənin spirt tərkibini, ağız hissini, aromasını və dadını dəyişə bilər.

Spirtli içkilərin istehsalının bəzi tarixi üsullarında nişastanın şəkərə çevrilməsi pivə istehsalçısının onu tüpürcəklə qarışdırmaq üçün taxıl çeynəməsi ilə başlayır[6].

Un sənayedəRedaktə

Amilazlar çörək istehsalı və nişasta (unda olan) kimi mürəkkəb şəkərləri sadə şəkərlərə parçalamaq üçün istifadə olunur[7]. Daha sonra maya bu sadə şəkərlərlə qidalanır və onu etanol və karbon dioksidin tullantı məhsullarına çevirir. Bu dad verir və çörəyin qalxmasına səbəb olur. Amilazlar təbii olaraq maya hüceyrələrində tapılsa da, çörəkdə əhəmiyyətli miqdarda nişastanı parçalamaq üçün mayanın kifayət qədər bu fermentləri istehsal etməsi üçün vaxt lazımdır. Turşu kimi uzun mayalanmış xəmirlərin səbəbi budur[8] .

α-Amilaza tez-tez kommersiya məqsədli qablaşdırılan unun tərkib hissəsi kimi qeyd olunur. Amilaza ilə zənginləşdirilmiş una uzun müddət məruz qalan çörəkçilər dermatit və ya astma inkişaf riski altındadır.

Molekulyar biologiyaRedaktə

Molekulyar biologiyada amilazanın olması antibiotik müqavimətinə əlavə olaraq reportyor konstruksiyasının uğurlu inteqrasiyası üçün əlavə seçim üsulu kimi xidmət edə bilər. Reportyor genlər amilaza üçün struktur genin homoloji bölgələri ilə əhatə olunduğundan, uğurlu inteqrasiya amilaza genini pozacaq və nişastanın deqradasiyasının qarşısını alacaq ki, bu da yod boyanması ilə asanlıqla aşkar edilə bilər[9].

Tibbi istifadəRedaktə

Amilazanın pankreas enzim əvəzedici terapiyasının (PERT) istifadəsində də tibbi tətbiqləri var. Bu, saxaridlərin sadə şəkərlərə parçalanmasına kömək etmək üçün komponentlərdən biridir[10].

Digər istifadələrRedaktə

Qida əlavəsi kimi istifadə edildikdə, amilaza E nömrəsi E1100-ə malikdir və donuz pankreası və ya kif göbələklərindən əldə edilə bilər[11].


Yuxarıda göstərilən istifadələrdən hər hansı biri üçün amilaza ilə işləyən fabrik işçiləri peşə astması riskinin artmasına səbəb olur. Çörəkçilərin 5-9 faizində müsbət dəri testi var və tənəffüs problemi olan çörəkçilərin dördüncü-üçdə birində amilazaya qarşı həssaslıq var[12].

HiperamilazemiyaRedaktə

Qan serum amilazası tibbi diaqnoz məqsədləri üçün ölçülə bilər[13] . Normaldan yüksək konsentrasiya mədəaltı vəzinin kəskin iltihabı (daha spesifik lipaz ilə eyni vaxtda ölçülə bilər), perforasiya edilmiş peptik xora, yumurtalıq kistinin burulması, stranqulyasiya, mezenteriya daxil olmaqla bir neçə tibbi vəziyyəti əks etdirə bilər.Bunlara işemiya, makroamilemiya və parotit misal ola bilərref>Danilewsky AJ. "Über specifisch wirkende Körper des natürlichen und künstlichen pancreatischen Saftes" [On the specifically-acting principles of natural and artificial pancreatic fluid]. Virchows Archiv für Pathologische Anatomie und Physiologie und für Klinische Medizin. 25. 1862: 279–307. Abstract (in English).</ref>. Amilaza digər bədən mayelərində, o cümlədən sidikdə və peritoneal mayedə ölçülə bilər.

Sent-Luisdəki Vaşinqton Universitetində 2007-ci ilin yanvar ayında aparılan bir araşdırma göstərir ki, fermentin tüpürcək testləri yuxu çatışmazlığını göstərmək üçün istifadə edilə bilər, çünki ferment subyektin yuxusuz qalma müddəti ilə əlaqəli olaraq fəaliyyətini artırır[14].

TarixRedaktə

1831-ci ildə Ehard Friedrix Leucs (1800-1837) tüpürcəkdə bir ferment olan "ptialin", amilazanın olması səbəbindən nişastanın tüpürcəklə hidrolizini təsvir etdi. Tüpürcək üçün qədim yunan adı ilə adlandırılmışdır[15].

Fermentlərin müasir tarixi 1833-cü ildə fransız kimyaçıları Anselme Payen və Jan-Fransua Persosun cücərən arpadan amilaza kompleksini təcrid edərək onu "diastaz" adlandırdıqları zaman başlamışdır.

1862-ci ildə Alexander Jakulovitsh Danilevski (1838-1923) pankreas amilazanı tripsindən ayırdı.

TəkamülRedaktə

Tüpürcək amilazasıRedaktə

Sakkaridlər enerji ilə zəngin qida mənbəyidir. Nişasta kimi böyük polimerlər şəkərlərə parçalanmadan əvvəl amilaza fermenti tərəfindən ağızda qismən hidrolizə olunur. Bir çox məməlilər amilaza geninin surət sayında böyük genişlənmələr görmüşlər. Bu dublikasiyalar mədəaltı vəzi amilazası tüpürcək vəzilərini yenidən hədəf almasına imkan verir ki, bu da heyvanlara nişastanı dadına görə aşkar etməyə və nişastanı daha səmərəli və daha yüksək miqdarda həzm etməyə imkan verir.

İstinadlarRedaktə

  1. Ramasubbu N, Paloth V, Luo Y, Brayer GD, Levine MJ. "Structure of human salivary alpha-amylase at 1.6 Å resolution: implications for its role in the oral cavity". Acta Crystallographica D. 52 (3). May 1996: 435–446. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
  2. Rejzek M, Stevenson CE, Southard AM, Stanley D, Denyer K, Smith AM, Naldrett MJ, Lawson DM, Field RA. "Chemical genetics and cereal starch metabolism: structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Molecular BioSystems. 7 (3). March 2011: 718–730. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740. (#parameter_ignored)
  3. "Effects of pH (Introduction to Enzymes)". worthington-biochem.com. İstifadə tarixi: 17 May 2015.
  4. "Amylase, Alpha, I.U.B.: 3.2.1.11,4-α-D-Glucan glucanohydrolase".
  5. Maton, Anthea; Hopkins, Jean; McLaughlin, Charles William; Johnson, Susan; Warner, Maryanna Quon; LaHart, David; Wright, Jill D. Human Biology and Health. Englewood Cliffs, NJ: Prentice Hall. 1993. ISBN 0-13-981176-1. (#parameter_ignored)
  6. Park HS, Kim HY, Suh YJ, Lee SJ, Lee SK, Kim SS, Nahm DH. "Alpha amylase is a major allergenic component in occupational asthma patients caused by porcine pancreatic extract". The Journal of Asthma. 39 (6). September 2002: 511–516. doi:10.1081/jas-120004918. PMID 12375710. (#parameter_ignored)
  7. "Sollpura". Anthera Pharmaceuticals. 18 July 2015 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 21 July 2015.
  8. Udani J, Hardy M, Madsen DC. "Blocking saccharide absorption and weight loss: a clinical trial using Phase 2 brand proprietary fractionated white bean extract" (PDF). Alternative Medicine Review. 9 (1). March 2004: 63–69. PMID 15005645. 2011-07-28 tarixində orijinalından (PDF) arxivləşdirilib.
  9. Mapp CE. "Agents, old and new, causing occupational asthma". Occupational and Environmental Medicine. 58 (5). May 2001: 354–360, 290. doi:10.1136/oem.58.5.354. PMC 1740131. PMID 11303086.
  10. "First Biomarker for Human Sleepiness Identified". Record. Washington University in St. Louis. 25 January 2007.
  11. Payen A, Persoz JF. "Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels" [Memoir on diastase, the principal products of its reactions and their applications to the industrial arts]. Annales de chimie et de physique. 2nd series. 53. 1833: 73–92.
  12. "Industrial Enzymes for Food Production". 5 December 2008 tarixində arxivləşdirilib.
  13. "A History of Fermentation and Enzymes". navi.net.
  14. Vuorisalo, Timo; Arjamaa, Olli. "Gene-Culture Coevolution and Human Diet". American Scientist. 98 (2). March–April 2010: 140. doi:10.1511/2010.83.140. (#parameter_ignored)
  15. Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, Lee AS, Fiegler H, Redon R, Werner J, Villanea FA, Mountain JL, Misra R, Carter NP, Lee C, Stone AC. "Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation". Nature Genetics. 39 (10). October 2007: 1256–1260. doi:10.1038/ng2123. PMC 2377015. PMID 17828263.