Katalaza - hidrogen- peroksidi (H2O2) dihidrogen (H2) və dihidrogen- monooksidə (H2O, su) parçalayan enzim (ferment)[1]. Tərkibində Fe3+ kationu saxlayır. Bu günə qədər hidrogen peroksidi katalaza enzimindən sürətli parçalayan katalizator nə tapılmış, nə də sintez edilməmişdir. Hidrogen peroksidlə əmələ gətirdiyi aralıq kompleks katalaza peroksidat (CAT-H2O2) adlanır. Tənəffüs zamanı ağ ciyərlərimizdə hidrogen- peroksid alınır. Bu maddə tibdə istifadə edilməsinə baxmayaraq zəhərlidir. Bu səbəbdən orqanizmdə katalaza enziminə ( fermentinə )ehtiyac olur. Katalaza demək olar ki, bütün aerob orqanizmlərdə tapılmışdır. Katalaza dörd subvahiddən əmələ gəlmişdir və tərkibində təxminən 2 milyon aminturşu qalığı mövcuddur, yəni tetramerdir[2] . Bu dörd subvahiddə hidrogen- peroksidlə reaksiyaya daxil olmağa imkan verən hem var. İnsan orqanizmində katalaza üçün optimal pH=7-dir[3] pH- ın 6.8 və 7.5 kimi qiymətlərində reaksiya getmir..[4]. Digər orqanizmlər üçün bu qiymət 6-11 arası qiymətlər alır[5] . Optimal tamperatur isə müxtəlif orqanizmlər üçün müxtəlifdir.[6] .

Katalaza
Ümumi
Sistematik adı Katalaza
Kimyəvi formulu CAT kimi işarə olunur
Fiziki xassələri
Aqreqat halı (n.ş.) maye
Quruluşu
Koordinasiya həndəsəsi qarışıq formalı
Təsnifatı
CAS-da qeyd. nöm. 9001-05-2
BS-də qeydiyyat nömrəsi 1.11.1.6

Quruluşu redaktə

İnsan katalazasını konseptual dörd bölməyə bölmək olar ki, bu dörd bölmə birlikdə tetramer təşkil edir[7].Hər qlobulada geniş hidrofob əsaslı 8 antiparalel b-barel vardır (b1-8) və bir tərəfdən A9 loops ilə əhatə olunmuşdur[7].b-barel üzərindəki A Helikal domayn b4 və b5 qalıqları arasında əldə olunan dörd C-terminal Helices (A16, A17, A18 və A19) və dörd Helicesdən ibarətdir (A4, A5, A6, və a7)[7].

Tarixi redaktə

1818-ci ildə Louis Jacques Thenard səhvən hidrogen peroksidi parçalayan enzim tapır. Bu enzim katalaza idi. Bu enzim sonradan bir çox orqanizmlərdə tapıldı və Oscar Loew 1900-cü ildə bu enzimi katalaza adlandırmağı təklif etdi[8]

İstinadlar redaktə

  1. Chelikani P, Fita I, Loewen PC. "Diversity of structures and properties among catalases". Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2). January 2004: 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.
  2. Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text. 2019-10-22 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 2007-02-11.
  3. Maehly AC, Chance B. "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1. 1954: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID 13193536.
  4. Aebi H. "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105. 1984: 121–6. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID 6727660.
  5. "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. 2013-11-03 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 2009-05-26.
  6. Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE". bucknell.edu. 2000-06-12 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 2007-02-11.
  7. 1 2 3 Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA. "Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism". Journal of Molecular Biology. 296 (1). February 2000: 295–309. doi:10.1006/jmbi.1999.3458. PMID 10656833.
  8. Loew O. "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science. 11 (279). May 1900: 701–2. Bibcode:1900Sci....11..701L. doi:10.1126/science.11.279.701. JSTOR 1625707. PMID 17751716.