Keratin: Redaktələr arasındakı fərq

Silinən məzmun Əlavə edilmiş məzmun
k HotCat vasitəsilə Kateqoriya:Biokimya əlavə olundu
Sətir 1:
[[FileFayl:KeratinF9.png|thumb|300px|Hüceyrələr daxilində keratin filamentlərinin mikroskopiyası]]
'''Keratin''' ({{IPAc-en|ˈ|k|ɛr|ə|t|ɪ|n}}) — skleroproteinlər kimi də tanınan struktur lifli [[zülallar]] ailəsindən biri. Alfa-keratin (α-keratin) [[onurğalılar]]da olan bir keratin növüdür<ref>{{Cite book |last=Fraser |first=R.D.B. |year=1972 |title=Keratins: Their composition, structure and biosynthesis |location=Bannerstone House |publisher=Charles C Thomas |pages=3–6 |isbn=978-0-398-02283-9}}</ref>. Onurğalılarda pulcuqları, saçları, dırnaqları, lələkləri, buynuzları, pəncələri, və dərinin xarici təbəqəsini təşkil edən əsas struktur materialdır. Keratin həmçinin epiteliya hüceyrələrini zədələnmədən və ya stressdən qoruyur. Keratin suda və üzvi həlledicilərdə yüksək dərəcədə həll olunmur. Keratin monomerləri bərk və [[sürünənlər]]də, [[quşlar]]da, [[Suda-quruda yaşayanlar və ya Amfibilər (Amphibia)|suda-quruda yaşayanlar]]da və [[məməlilər]]də olan sərt, minerallaşmamış epidermal əlavələr meydana gətirən ara filamentlər yaratmaq üçün dəstələrə yığılır. Həddindən artıq keratinləşmə müəyyən toxumaların, məsələn, mal-qara və kərgədanların buynuzları, eləcə də armadillosların osteodermlərinin möhkəmlənməsində iştirak edir. Məlumdur ki, keratinləşdirilmiş toxumanın gücünə yaxınlaşan yeganə digər bioloji maddə xitindir. Keratin iki növdür: bütün onurğalılarda rast gəlinən ibtidai, daha yumşaq formalar və yalnız sürünənlər və quşlar olan daha sərt törəmə formalar<ref name="Wang 2016">{{Cite journal |last=Wang |first=Bin |title=Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration |journal=Progress in Materials Science |volume=76 |pages=229–318 |year=2016 |doi=10.1016/j.pmatsci.2015.06.001|url=https://escholarship.org/uc/item/5sb7q6jp |doi-access=free }}</ref> .
Hörümçək ipəyi keratin kimi təsnif edilir , baxmayaraq ki, protein istehsalı onurğalılarda prosesdən asılı olmayaraq inkişaf etmiş ola bilər<ref>{{Cite journal|date=2020|title=Formation, structure, and function of extra-skeletal bones in mammals|url=https://archive.org/details/formation-structure-and-function-of-extra-skeletal-bones-in-mammals|journal=Biological Reviews|doi=10.1111/brv.12597|last1=Nasoori|first1=Alireza|volume=95|issue=4|pages=986–1019|pmid=32338826|s2cid=216556342}}</ref>.
 
== Baş vermə nümunələri ==
Alfa-keratinlər (α-keratinlər) bütün [[onurğalılar]]da olur<ref>{{cite web|title=Keratin |work=Webster's Online Dictionary |url=https://www.merriam-webster.com/dictionary/keratin }}</ref>. Onlar məməlilərin tüklərini (o cümlədən yun), dərinin xarici təbəqəsini, buynuzlarını, dırnaqlarını, pəncələrini və dırnaqlarını, həmçinin lil filamentlərini əmələ gətirir. Keratin filamentləri epidermisin buynuz təbəqəsinin keratinositlərində çoxdur<ref>{{cite journal|last1=Vincent|first1=Julian F.V|last2=Wegst|first2=Ulrike G.K|title=Design and mechanical properties of insect cuticle|journal=Arthropod Structure & Development|date=July 2004|volume=33|issue=3|pages=187–199 |doi=10.1016/j.asd.2004.05.006|pmid=18089034}}</ref>. Bunlar keratinləşməyə məruz qalmış zülallardır. Onlar ümumiyyətlə epitel hüceyrələrində də mövcuddur. Məsələn, siçan [[timus]] epitel hüceyrələri keratin 5, keratin 8 və keratinə 14 antikorlarla reaksiya verir. Bu antikorlar timik genetik tədqiqatlarda siçan timus epitel hüceyrələrinin subpopulasiyalarını ayırd etmək üçün flüoresan markerlər kimi istifadə olunur.
 
Onlar sürünənlərin dırnaqlarında, pulcuqlarında və caynaqlarında, bəzi sürünənlərin qabıqlarında ( [[Tısbağalar|tısbağa]], dəniz tısbağası kimi testudinlər), quşların tüklərində, dimdiklərində və caynaqlarında olur. Bu keratinlər əsasən beta təbəqələrdə əmələ gəlir. Bununla belə, beta vərəqləri α-keratinlərdə də olur. Süzgəclə qidalanan balinaların balina lövhələri keratindən hazırlanır. Son tədqiqatlar göstərdi ki, sauropsid β-keratinlər genetik və struktur səviyyədə α-keratinlərdən əsaslı şəkildə fərqlənir. α-keratinlərlə çaşqınlığın qarşısını almaq üçün yeni beta protein (CBP) termini təklif edilmişdir<ref>{{cite journal |last1=Tombolato |first1=Luca |last2=Novitskaya |first2=Ekaterina E. |last3=Chen |first3=Po-Yu |last4=Sheppard |first4=Fred A. |last5=McKittrick |first5=Joanna |title=Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin |journal=Acta Biomaterialia |date=February 2010 |volume=6 |issue=2 |pages=319–330 |doi=10.1016/j.actbio.2009.06.033 |pmid=19577667}}</ref>.
Alfa-keratinlər (α-keratinlər) bütün [[onurğalılar]]da olur<ref>{{cite web|title=Keratin |work=Webster's Online Dictionary |url=https://www.merriam-webster.com/dictionary/keratin }}</ref>. Onlar məməlilərin tüklərini (o cümlədən yun), dərinin xarici təbəqəsini, buynuzlarını, dırnaqlarını, pəncələrini və dırnaqlarını, həmçinin lil filamentlərini əmələ gətirir. Keratin filamentləri epidermisin buynuz təbəqəsinin keratinositlərində çoxdur<ref>{{cite journal|last1=Vincent|first1=Julian F.V|last2=Wegst|first2=Ulrike G.K|title=Design and mechanical properties of insect cuticle|journal=Arthropod Structure & Development|date=July 2004|volume=33|issue=3|pages=187–199 |doi=10.1016/j.asd.2004.05.006|pmid=18089034}}</ref>. Bunlar keratinləşməyə məruz qalmış zülallardır. Onlar ümumiyyətlə epitel hüceyrələrində də mövcuddur. Məsələn, siçan [[timus]] epitel hüceyrələri keratin 5, keratin 8 və keratinə 14 antikorlarla reaksiya verir. Bu antikorlar timik genetik tədqiqatlarda siçan timus epitel hüceyrələrinin subpopulasiyalarını ayırd etmək üçün flüoresan markerlər kimi istifadə olunur.
 
Keratinlər (həmçinin sitokeratinlər adlanır) yalnız xordalılarda (onurğalılar, amfiokslar, urokordlar) olan I və II tip ara filamentlərin polimerləridir<ref>{{Cite web|title=Keratin|url=https://www.vedantu.com/biology/keratin,%20https://www.vedantu.com/biology/keratin,%20https://www.vedantu.com/biology/keratin,%20https://www.vedantu.com/biology/keratin|access-date=2022-01-07|website=VEDANTU}}</ref>. [[Yumru qurdlar|NematodNematodlar]]lar və bir çox digər qeyri-xordalılar yalnız VI tip ara filamentlərə, nüvəni təşkil edən liflərə malikdirlər<ref>{{Cite book | author1=Hickman, Cleveland Pendleton | author2=Roberts, Larry S. | author3=Larson, Allan L. | title=Integrated principles of zoology | year=2003 | publisher=McGraw-Hill | location=Dubuque, IA | isbn=978-0-07-243940-3 | page=[https://archive.org/details/isbn_9780072930283/page/538 538] | url-access=registration | url=https://archive.org/details/isbn_9780072930283/page/538 }}</ref>.
Onlar sürünənlərin dırnaqlarında, pulcuqlarında və caynaqlarında, bəzi sürünənlərin qabıqlarında ( [[Tısbağalar|tısbağa]], dəniz tısbağası kimi testudinlər), quşların tüklərində, dimdiklərində və caynaqlarında olur. Bu keratinlər əsasən beta təbəqələrdə əmələ gəlir. Bununla belə, beta vərəqləri α-keratinlərdə də olur. Süzgəclə qidalanan balinaların balina lövhələri keratindən hazırlanır. Son tədqiqatlar göstərdi ki, sauropsid β-keratinlər genetik və struktur səviyyədə α-keratinlərdən əsaslı şəkildə fərqlənir. α-keratinlərlə çaşqınlığın qarşısını almaq üçün yeni beta protein (CBP) termini təklif edilmişdir<ref>{{cite journal |last1=Tombolato |first1=Luca |last2=Novitskaya |first2=Ekaterina E. |last3=Chen |first3=Po-Yu |last4=Sheppard |first4=Fred A. |last5=McKittrick |first5=Joanna |title=Microstructure, elastic properties and deformation mechanisms of horn keratin |journal=Acta Biomaterialia |date=February 2010 |volume=6 |issue=2 |pages=319–330 |doi=10.1016/j.actbio.2009.06.033 |pmid=19577667}}</ref>.
 
Keratinlər (həmçinin sitokeratinlər adlanır) yalnız xordalılarda (onurğalılar, amfiokslar, urokordlar) olan I və II tip ara filamentlərin polimerləridir<ref>{{Cite web|title=Keratin|url=https://www.vedantu.com/biology/keratin,%20https://www.vedantu.com/biology/keratin,%20https://www.vedantu.com/biology/keratin,%20https://www.vedantu.com/biology/keratin|access-date=2022-01-07|website=VEDANTU}}</ref>. [[Yumru qurdlar|Nematod]]lar və bir çox digər qeyri-xordalılar yalnız VI tip ara filamentlərə, nüvəni təşkil edən liflərə malikdirlər<ref>{{Cite book | author1=Hickman, Cleveland Pendleton | author2=Roberts, Larry S. | author3=Larson, Allan L. | title=Integrated principles of zoology | year=2003 | publisher=McGraw-Hill | location=Dubuque, IA | isbn=978-0-07-243940-3 | page=[https://archive.org/details/isbn_9780072930283/page/538 538] | url-access=registration | url=https://archive.org/details/isbn_9780072930283/page/538 }}</ref>.
 
== Protein quruluşu ==
Sətir 20 ⟶ 19:
Sarmal quruluşu saxlayan əsas qüvvə keratinin spiral seqmentləri boyunca apolyar qalıqlar arasında hidrofobik qarşılıqlı təsirdir.
 
Məhdud daxili məkan dəridə, qığırdaqda və sümükdə olan (bir-biri ilə əlaqəsi olmayan) struktur zülal kollagenin üçlü spiralında da yüksək glisin faizinə malik olmasının səbəbidir. Birləşdirici toxuma zülalı elastin də böyük miqdarda qlisin və alanin ehtiva edir. β-keratin hesab edilən ipək fibroin bu iki maddəni ümumi maddənin 75-8075–80%, 10-1510–15% serin, qalanları isə iri yan qruplara malik ola bilər. Zəncirlər antiparaleldir, alternativ C → N oriyentasiyası ilə Kiçik qeyri-reaktiv yan qrupları olan amin turşularının üstünlük təşkil etməsi struktur zülallar üçün xarakterikdir, onlar üçün H-bağları ilə sıx bağlanma kimyəvi spesifiklikdən daha vacibdir.
 
=== Disulfid körpüləri ===