Hamar əzələlər

Hamar əzələ
Hamar əzələ
	; Arteriya və damarların divarlarının örtüyündə hamar əzələlər göstərilir.

Hamar əzələlər — qeyri-ixtiyari zolaqsız əzələlər. Sarkomerləri olmadığı və buna görə də zolaqları olmadığı üçün belə adlandırılmışdır.^[1]^[2] İki alt qrupa bölünür: təkkomponentli və çoxkomponentli hamar əzələlər. Təkkomponentli əzələdə hamar əzələ hüceyrələrinin bütün dəstəsi və ya təbəqəsi sinsitium kimi daralır.

Hamar əzələ mədə, bağırsaq, sidik kisəsi və uşaqlıq da daxil olmaqla içi boş orqanların divarlarında olur; qan və limfa damarları kimi keçidlərin divarlarında, həmçinin tənəffüs, sidik və reproduktiv sistemlərin yollarında.

Strukturu

Sıx cisimlər və ara filamentlər sarkoplazma vasitəsilə birləşir, bu da əzələ lifinin büzülməsinə səbəb olur.

Otonomik varikoz damarları adlanan bir sıra aksonvari şiş hamar əzələ vasitəsilə sərbəst şəkildə motor vahidləri əmələ gətirir.

Ümumi anatomiyası

Hamar əzələlər iki növə bölünür: təkkomponentli hamar əzələlər (visseral) və çoxkomponentli hamar əzələlər. Hamar əzələlərin əksəriyyəti çoxkomponentli növə aiddir və əksər daxili orqanların divarlarında yerləşir; qan damarlarını (böyük elastik arteriyalar istisna olmaqla), sidik yollarını və həzm sistemini əhatə edirlər. Ürəkdə hamar əzələlər yoxdur. Fəaliyyət potensialı hüceyrələr arasında çoxlu boşluq qovşaqlarının olması səbəbindən qonşu əzələ hüceyrələri vasitəsilə yayıla bilər. Bu xüsusiyyətə görə, ayrı-ayrı bağlamalar koordinasiyalı şəkildə büzülərək bütün əzələnin daralmasına və ya genişlənməsinə səbəb olan bir sinsitium meydana gətirir (məs. doğuş zamanı uşaqlıq əzələləri).^[3]

Təkkomponentli (visseral) hamar əzələlər miogendir. Onlar motor neyronunun iştirakı olmadan müntəzəm olaraq yığıla bilər (neyrojenik olan çoxkomponentli hamar əzələlərdən fərqli olaraq, yəni onların daralması avtonom sinir sisteminin neyronu tərəfindən başlamalıdır). Müəyyən bir dövrədə bir neçə hüceyrə öz elektrik aktivliyinə görə ritmik fəaliyyət potensialı yaradaraq, kardiostimulyator hüceyrələri kimi davrana bilər. Miogen təbiətinə görə təkkomponentli əzələlər heç bir sinir stimullaşdırması almasalar da adətən aktiv olurlar. Çoxkomponentli hamar əzələlər nəfəs borusunda, gözün iris qişasında və iri elastik arteriyaların selikli qişasında yerləşir.

Hamar əzələlər əksər hallarda müxtəlif sinir elementlərinin birləşməsindən idarə olunur və təsirlənir. Bundan əlavə, çox vaxt hüceyrədən hüceyrəyə əlaqə və yerli olaraq istehsal olunan aktivatorlar / inhibitorlar olacağı müşahidə edilmişdir. Bu, çoxkomponentli hamar əzələlərdə bir qədər koordinasiyalı reaksiya ilə nəticələnir.^[4]

Hamar əzələlər quruluşuna, funksiyasına, daralmanın tənzimlənməsinə, həyəcan və daralmanın qarşılıqlı təsirinə görə skelet əzələsi və ürək əzələsindən fərqlənir. Bununla belə, hamar əzələ toxuması zolaqlı əzələdən daha böyük uzunluq-gərginlik əyrisində daha çox elastiklik göstərməyə meyllidir. Bu daralma qabiliyyəti və hələ də kontraktilliyi saxlamaq qabiliyyəti bağırsaqlar və sidik kisəsi kimi orqanlar üçün vacibdir.

Mədə-bağırsaq traktının hamar əzələsi üç növ hüceyrənin birləşməsi ilə aktivləşdirilir - düz əzələ hüceyrələri, interstisial Kajal hüceyrələri və trombositdən qaynaqlanan böyümə faktoru reseptoru alfa (PDGFRa) elektriklə birləşən.^[5]^[6]

Mikroanatomiyası

Hamar əzələlərin hüceyrələri

Hamar əzələnin hüceyrəsi geniş orta və daralan ucları və tək nüvəsi olan milşəkilli miyositdir. Zolaqlı əzələ kimi, hamar əzələ daralıb və genişlənə bilər. Geniş vəziyyətdə hər bir hüceyrənin uzunluğu 30-200 mikrometrdir, skelet əzələ hüceyrəsindən minlərlə qısa.^[1] Mövcud miofibrillər yoxdur, lakin sitoplazmanın çox hissəsi birlikdə daralma qabiliyyətinə malik olan miozin və aktin zülalları tərəfindən tutulur.^[7]

Miozin

Miozin II hamar əzələlərə aiddir.

Miozin II baş və quyruq domenlərini təşkil edən iki ağır zəncirdən (MHC) ibarətdir. Bu ağır zəncirlərin hər biri N-terminal baş domenini ehtiva edir, C-terminal quyruqları isə iki ağır zənciri bir arada tutan spiral morfologiyaya malikdir. Beləliklə, miyozin II-nin iki başı var. Hamar əzələ miyozin II ağır zəncirlərini kodlayan tək bir genə^[8] malikdir, lakin bu genin dörd fərqli izoforma ilə nəticələnən birləşən variantları var. Həmçinin, hamar əzələ daralmada iştirak etməyən və bir çox gendən yarana bilən MHC ehtiva edə bilər.
Miozin II 20 (MLC20) və 17 (MLC17) kDa ağırlığında olan 4 yüngül zəncirdən (MLC) ibarətdir. Onlar baş və quyruq arasındakı "boyun" bölgəsində ağır zəncirləri bağlayırlar.
MLC20 tənzimləyici yüngül zəncir kimi də tanınır və əzələ daralmasında fəal iştirak edir. Hamar əzələlərdə iki MLC20 izoforması var və onlar müxtəlif genlər tərəfindən kodlanır, lakin daralmada yalnız bir izoform iştirak edir.

Aktin

Daralma aparatının bir hissəsi olan nazik filamentlər əsasən alfa-aktindan və qamma-aktindan ibarətdir. Hamar əzələ alfa-aktin hamar əzələlərdə üstünlük təşkil edən izoformdur. Bir çox aktin (əsasən beta-aktin) daralma prosesində iştirak etmir, lakin daralma stimulyatorunun iştirakı ilə plazma membranının altında polimerləşir və bununla da mexaniki gərginliyə kömək edə bilər.

Alfa-aktin hamar əzələ, ürək əzələsi və skelet əzələsi kimi fərqli genetik izoformları əhatə edir.^[9]

Hamar əzələlərdə aktin miozinə nisbəti 2:1 ilə 10:1 arasında dəyişir. Və əksinə, kütlə nisbəti baxımından (molyar nisbətdən fərqli olaraq) miozin zolaqlı skelet əzələsində dominant zülal olduğuna görə aktin və miozin nisbəti 1:2 ilə 1:3 arasında dəyişir. Sağlam gənc yetkinlər üçün tipik dəyər 1:2.2.^[10]^[11]^[12]^[13]

Onurğasızlarda və onurğalılarda hamar əzələlər

Bəzi onurğasızlarda hamar əzələlər bədənin bütün əzələ quruluşunu əhatə edir. Onurğalılarda onlar daxili orqanların membranlarının bir hissəsidir: bağırsaqlar, qan damarları, tənəffüs yolları, ifrazat və cinsiyyət orqanları, həmçinin bir çox vəzlər. Onurğalılarda hamar əzələlər əksər hallarda fusiform, uzunsov, çubuqşəkilli, uzunluğu 50-250 mikron olur. Onurğasızlarda hamar əzələ hüceyrələri forma və quruluş baxımından müxtəlifdir.

İstinadlar

↑ ¹ ² |https://opentextbc.ca/anatomyandphysiologyopenstax/chapter/smooth-muscle/ Arxivləşdirilib 2021-10-07 at the Wayback Machine
↑ "Thesaurus results for STRIATED". www.merriam-webster.com (ingilis). 5 January 2023 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 22 April 2022.
↑ "10.8 Smooth Muscle - Anatomy and Physiology | OpenStax". openstax.org (ingilis). 8 December 2022 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 10 May 2022.
↑ Berne & Levy. Physiology, 6th Edition
↑ Song, NN; Xu, WX. "[Physiological and pathophysiological meanings of gastrointestinal smooth muscle motor unit SIP syncytium]". Sheng li xue bao: [Acta Physiologica Sinica]. 68 (5). 2016-10-25: 621–627. PMID 27778026.
↑ Sanders, KM; Ward, SM; Koh, SD. "Interstitial cells: regulators of smooth muscle function". Physiological Reviews. 94 (3). July 2014: 859–907. doi:10.1152/physrev.00037.2013. PMC 4152167. PMID 24987007.
↑ p. 174 in: The vascular smooth muscle cell: molecular and biological responses to the extracellular matrix. Authors: Stephen M. Schwartz, Robert P. Mecham. Editors: Stephen M. Schwartz, Robert P. Mecham. Contributors: Stephen M. Schwartz, Robert P. Mecham. Publisher: Academic Press, 1995. ISBN 0-12-632310-0, 978-0-12-632310-8
↑ Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M, Masaki T, Takao A. "Human smooth muscle myosin heavy chain gene mapped to chromosomal region 16q12". Am. J. Med. Genet. 46 (1). 1993: 61–67. doi:10.1002/ajmg.1320460110. PMID 7684189.
↑ Perrin BJ, Ervasti JM. "The actin gene family: function follows isoform". Cytoskeleton. 67 (10). 2010: 630–34. doi:10.1002/cm.20475. PMC 2949686. PMID 20737541.
↑ Aguilar_2010 (above reference) "In skeletal or striated muscle, there is 3-fold more myosin than actin."
↑ Trappe S, Gallagher P, et al. Single muscle fibre contractile properties in young and old men and women. J Physiol (2003), 552.1, pp. 47–58, Table 8
↑ Greger R, Windhorst U; Comprehensive Human Physiology, Vol. II. Berlin, Springer, 1996; Chapter 46, Table 46.1, Myosin 45%, Actin 22% of skeletal muscle myofibrillar proteins, p. 937
↑ Lawrie's Meat Science, Lawrie RA, Ledward, D; 2014; Chapter 4, Table 4.1, Chemical Composition of Typical Mammalian Adult Muscle, percent of skeletal muscle tissue wet weight; myosin 5.5%, actin 2.5%, p. 76

Xarici keçidlər

BBC – baby born with smooth muscle condition has 8 organs transplanted
Smooth muscle antibody
Stomach smooth muscle identified using antibody
Smooth muscle histology photomicrographs
Where smooth muscle tissue is found in the body (medlineplus.gov)

[open-1] ¹ ² |https://opentextbc.ca/anatomyandphysiologyopenstax/chapter/smooth-muscle/ Arxivləşdirilib 2021-10-07 at the Wayback Machine

[MW3-2] "Thesaurus results for STRIATED". www.merriam-webster.com (ingilis). 5 January 2023 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 22 April 2022.

[openstax-3] "10.8 Smooth Muscle - Anatomy and Physiology | OpenStax". openstax.org (ingilis). 8 December 2022 tarixində arxivləşdirilib. İstifadə tarixi: 10 May 2022.

[4] Berne & Levy. Physiology, 6th Edition

[Song-5] Song, NN; Xu, WX. "[Physiological and pathophysiological meanings of gastrointestinal smooth muscle motor unit SIP syncytium]". Sheng li xue bao: [Acta Physiologica Sinica]. 68 (5). 2016-10-25: 621–627. PMID 27778026.

[Sanders-6] Sanders, KM; Ward, SM; Koh, SD. "Interstitial cells: regulators of smooth muscle function". Physiological Reviews. 94 (3). July 2014: 859–907. doi:10.1152/physrev.00037.2013. PMC 4152167. PMID 24987007.

[stephen1995-7] . 174 in: The vascular smooth muscle cell: molecular and biological responses to the extracellular matrix. Authors: Stephen M. Schwartz, Robert P. Mecham. Editors: Stephen M. Schwartz, Robert P. Mecham. Contributors: Stephen M. Schwartz, Robert P. Mecham. Publisher: Academic Press, 1995. ISBN 0-12-632310-0, 978-0-12-632310-8

[8] Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M, Masaki T, Takao A. "Human smooth muscle myosin heavy chain gene mapped to chromosomal region 16q12". Am. J. Med. Genet. 46 (1). 1993: 61–67. doi:10.1002/ajmg.1320460110. PMID 7684189.

[function_form-9] Perrin BJ, Ervasti JM. "The actin gene family: function follows isoform". Cytoskeleton. 67 (10). 2010: 630–34. doi:10.1002/cm.20475. PMC 2949686. PMID 20737541.

[10] Aguilar_2010 (above reference) "In skeletal or striated muscle, there is 3-fold more myosin than actin."

[11] Trappe S, Gallagher P, et al. Single muscle fibre contractile properties in young and old men and women. J Physiol (2003), 552.1, pp. 47–58, Table 8

[12] Greger R, Windhorst U; Comprehensive Human Physiology, Vol. II. Berlin, Springer, 1996; Chapter 46, Table 46.1, Myosin 45%, Actin 22% of skeletal muscle myofibrillar proteins, p. 937

[13] Lawrie's Meat Science, Lawrie RA, Ledward, D; 2014; Chapter 4, Table 4.1, Chemical Composition of Typical Mammalian Adult Muscle, percent of skeletal muscle tissue wet weight; myosin 5.5%, actin 2.5%, p. 76

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]